دانلود مقاله پروتئین ها و انواع ساختار های آن

مقدمه :

پروتئین ها فراوان ترین ماکرو ملکول های بیولوژیک هستند که در تمامی سلول ها و تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند. پروتئین ها همچنین دارای تنوع زیادی می باشند. هزاران نوع پروتئین مختلف با اندازه های متفاوت از پپتیدهای نسبتاً کوچک تا پلیمرهای بزرگ دارای وزن های مولکولی در حد میلیون ممکن است در یک سلول یافت شوند. به علاوه، پروتئین ها اعمال بسیار متنوع بیولوژیک را انجام داده و مهمترین محصولات نهایی مسیرهای اطلاعاتی می باشند.

پروتئین ها ابزار مولکولی هستند که از طریق آنها اطلاعات ژنتیکی بیان می گردند شروع بررسی ماکرو ملکول های بیولوژیک یا پروتئین ها، که نامشان از کلمه یونانی (protos) به معنی «اولین» یا «جلوترین» گرفته شده است، مناسب می باشد.

کلید ساختمان هزاران پروتئین مختلف، زیر واحدهای مونومری نسبتاً ساده آنها می باشد، تمامی پروتئین ها، شامل پروتئین های موجود در قدیمی ترین رده های باکتریایی تا پیچیده ترین اشکال حیات از 20 اسید آمینه یکسان ساخته شده اند که با توالی های مشخص خطی به طریق کووالال به یکدیگر متصل می باشند. از آنجایی که هر کدام از این اسیدهای آمینه دارای زنجیر جانبی با خصوصیات شیمیایی متفاوت می باشند، این گروه 20 ملکولی پیش ساز را می توان به عنوان الفبای زبانی دانست که ساختمان پروتئین با آن نوشته می شود.

چیزی که بیشتر قابل ملاحظه می باشد این است که سلول ها می توانند با اتصال همین 20 اسید آمینه با ترکیبات و توالی های بسیار متنوع، پروتئین هایی را تولید نمایند که ویژگی ها و فعالیت های فوق العاده متنوعی دارند. موجودات مختلف می توانند با استفاده از این بلوک‌های ساختمانی محصولات بسیار متفاوتی نظیر آنزیم ها- هورمون ها- آنتی بادی ها- انتقال دهنده ها- عضله- پروتئین عدسی چشم- پر- تار عنکبوت- شاخ کرگدن- پروتئین‌های شیر، آنتی بیوتیک ها- سموم قارچی و تعداد زیادی از مواد دیگر با فعالیت های بیولوژیک متفاوت ایجاد نمایند.

از میان این محصولات پروتئینی، آنزیم ها تنوع بیشتری داشته و اختصاصی تر می باشند. در واقع تمامی واکنش های سلولی توسط آنزیم ها کاتالیزی گردند.

خلاصه:

هر پروتئینی دارای یک ساختمان بی همتای سه بعدی است که انعکاسی از فعالیت آن می‌باشد. ساختمان پروتئین توسط واکنش های متقابل ضعیف پایدار می گردد. واکنش های متقابل آبگریز بیشترین نقش را در پایداری شکل کردی اکثر پروتئین های محلول دارد، پیوندهای هیدروژنی و واکنش های متقابل یونی، در ساختمان اختصاصی به حد مطلوب می‌رسند که بیشترین پایداری ترمودینامیکی را دارد.

ماهیت پیوندهای کووالال در زنجیر پلی پپتیدی، فشارهایی را به ساختمان آن تحمیل می‌نماید. پیوند پپتیدی دارای خصوصیات یک پیوند دوگانه نسبی است که کل گروه پپتیدی را در یک کونفیگوراسیون صحنه ای سخت قرار می دهد. پیوندهای   می توان به تونیت با  نمایش داد. در صورتی که مقادیر زوایای   تمامی ریشه های اسید آمینه موجود در یک قطعه پپتیدی مشخص باشد. ساختمان دوم آن را می توان کاملاً تعیین نمود.

ساختمان سوم، ساختمان سه بعدی کامل در یک زنجیر پلی پپتیدی را می توان با بررسی ساختمان های معمول پایداری شناخت که نام های متغیری نظیرساختمان های فوق دوم موتیف ها یا خمیدگی ها به آنها داده می شود. موتیف ها از اشکال ساده تا انواع بسیار پیچیده متفاوت می باشد، به طور کلی هزاران ساختمان پروتئینی شناخته شده، همایش یافته و ایجاد تنها چند صد موتیف می نماید که بعضی از آنها بسیار معمول می باشد. نواحی از پلی پپتیدها که می توانند به طور مستقل تا گردند را دومن گویند. پروتئین های کوچک عموماً دارای یک دومن واحد می باشند. در حالیکه پروتئین های بزرگ ممکن است چندین دومن داشته باشند.

دوکلاس عمومی پروتئین ها شامل پروتئین های فیبری و کروی وجود دارد. پروتئین های فیبری که اساساً جهت اعمال ساختمانی می باشند. دارای عناصر ساده تکراری ساختمان دوم بوده و مدل هایی برای مطالعات اولیه پروتئین ها بوده اند. با استفاده از اطلاعات به دست آمده از پروتئین های فیبری- دو ساختمان دوم اصلی- شامل مارپیچ و کنفورماسیون قابل شناسایی است. هر دو این ساختمان ها به وسیله وجود حداکثر پیوندهای هیدروژنی ممکن بین پیوندهای پپتیدی موجود در یک اسکلت پلی پپتیدی مشخص می شوند. پایداری این ساختمان ها در داخل یک پروتئین، تحت تأثیر محتوی اسید آمینه های آنها و همچنین موقعیت نسبی ریشه های اسیدهای آمینه موجود در توالی آنها می باشد. نوع دیگری از ساختمان دوم که در پروتئین ها معمول می باشد پیچ   است.

در پروتئین های فیبری نظیر کراتین ها و کلاژن، یک نوع ساختمان دوم غالب می باشد. زنجیرهای پلی پپتیدی به صورت ابرفنرهایی به شکل طناب ایجاد دستجات بزرگتری را نموده که قدرت زیادی دارند. صفحات   فیبروئین ابریشم در کنار یکدیگر قرار گرفته تا ایجاد یک ساختمان قوی ولی قابل انعطاف نمایند.

پروتئین های کروی دارای ساختمانی های سوم پیچیده تری هستند که اغلب دارای چندین نوع ساختمان دوم در یک زنجیر پلی پپتیدی می باشند. اولین ساختمان پروتئین کروی که با استفاده از روش های انکسار اشعهx- تعیین گردد، میوگلوبین بود. این ساختمان تأیید نمود که ساختمان دوم (مارپیچ) پیش بینی شده، در پروتئین ها وجود دارد؛ ریشه های اسیدآمینه آبگریز در داخل پروتئین قرار دارند، پروتئین های کروی متراکم هستند. به تحقیق بعدی بر روی ساختمان بسیاری از پروتئین های کروی،  این نتیجه گیری‌ها را حمایت نمود و همچنین نشان داد که تنوع زیادی می تواند در ساختمان سوم وجود داشته باشد.

ساختمان های پیچیده پروتئین‌های کروی را می توان با بررسی تحت ساختمان های آنها، شامل موتیف ها و دومن ها، تجزیه و تحلیل نمود. در پایگاه های اطلاعاتی ساختمان پروتئین، ساختمان ها معمولاً به چهار کلاس، شامل همه، همه تقسیم می‌شوند. پروتئین های اختصاصی موجود در هر کلاس بر اساس داشتن ارتباط در توالی، ساختمان و عملکرد، به صورت خانواده ها یا فوق خانواده هایی گروه بندی می شوند.

ساختمان چهارم اشاره به واکنش متقابل بین زیرواحدهای پروتئین های چند زیرواحدی مولتیمری یا همایش های پروتئینی بزرگتر می نمایند. بعضی از پروتئین‌های مولتیمری دارای واحدهای تکراری هستند که از یک زیرواحد یا یک گروه زیرواحدها، به نام پروتومر، تشکیل شده اند. پروتومرها معمولاً از طریق تقارن چرخشی و مارپیچی با یکدیگر ارتباط دارند. بهترین پروتئین مولتیمری مطالعه شده، هموگلوبین می باشد.

ساختمان سه بعدی پروتئین ها را می توان با استفاده از مواد یا شرایطی که واکنش های متقابل ضعیف را مختل می نمایند، طی فرآیندی به نام دناتوراسیون، از بین برد. دناتوراسیون سبب از بین رفتن فعالیت پروتئین شده که ارتباط بین ساختمان و فعالیت را نشان می دهد. بعضی از پروتئین های دناتوره شده (مثلاً ریبونوکلئاز) می توانند به طور خودبه خودی به پروتئین دارای فعالیت بیولوژیک رناتوره گردند که نشان دهنده نقش توالی اسیدهای آمینه در تعیین ساختمان سوم پروتئین می باشد.

تاشدن پروتئین ها در داخل سلول ها ممکن است طی مسیرهای مختلف صورت پذیرد، ابتدا نواحی از ساختمان دوم و سوم ممکن است ایجاد شده و به دنبال آن تا شدن به ساختمان‌های فوق دوم انجام شود. همایش های بزرگ ترکیبات واسط تاشده- سریعاً به یک کونفورماسیون طبیعی واحد تبدیل می شوند. در مورد بسیاری از پروتئین ها، تا شدن توسط چاپرون های Hsp70 و توسط چاپرونین تسهیل می گردد. تشکیل پیوند دی سولفیدی و ایزومریزاسیون سیس- ترانس پیوندهای پپتیدی پرولین، توسط آنزیم های اختصاصی کاتالیز می گردند.

اسیدهای آمینه، پپتید ها و پروتئین ها :

20 اسید آمینه استانداردی که معمولاً در ساختمان پروتئین ها وجود دارند. حاوی یک گروه- کربوکسیل، یک گروه - آمینو و یک گروهR متفاوت می باشند. اتم کربن  تمامی اسیدهای آمینه به استثنای گلیسین نامتقارن بوده و بنابراین حداقل به دو شکل ایزومرفضایی وجود دارند. تنها ایزومرهای فضاییL که با کونفیگوراسیون مطلق مولکول مرجعL- گلیسرآلدئید ارتباط دارند، در پروتئین ها یافت می شوند. اسیدهای امینه بر اساس قطبیت و بار (در7PH ) گروههای R خود، طبقه بندی می شوند. کلاس غیرقطبی و آلیفاتیک شامل آلانین، گلیسین، ایزولوسین، لوسین ، متیونین، ترئونین و والین می باشد. فنیل آلانین، تریپتوفان و تیروزین دارای زنجیرهای جانبی آروماتیک بوده و نسبتاً آبگریز هستند. کلاس قطبی و بدون بار شامل آسپاراژین و سیستئین، گلوتامین، پرولین، سرین و ترئونین می باشد. اسیدهای آمینه دارای بار منفی (اسیدی) شامل آسپارتات، گلوتامات بوده و انواع دارای بار مثبت (بازی) شامل آرژینین، هیستیدین و لیزین هستند. اسیدهای آمینه غیراستاندارد نیز وجود دارند که ممکن است جزئی از پروتئین ها (حاصل تغییر ریشه های اسیدآمینه استاندارد بعد از سنتز پروتئین) بوده یا به صورت متابولیتهای آزاد عمل نمایند.

اسیدهای آمینه منوآمینومنوکربوکسیلیک (با گروه های R غیرقابل یونیزاسیون)، درPH پایین اسیدهای دی پروتیک (NCH (R) COOH) هستند. با افزایشPH، یک پروتون از گروه کربوکسیل جدا شده و ایجاد یک مولکول دوقطبی یا زویتریون NCH(R)COO- می گردد که از نظر الکتریکی خنثی می باشد. با افزایش بیشتر PH ، دومین پروتون نیز از دست رفته و تولید مولکول یونی H2NCH (R)COO- می گردد. اسیدهای امینه دارای گروه‌های R قابل یونیزاسیون، برحسب PKa,PH گروهR، ممکن است شکل یونی دیگری را نیز داشته باشند. بنابراین اسیدهای آمینه از نظر ویژگی های اسیدی- بازی متفاوت می‌باشند.

اسیدهای آمینه می توانند به طور کووالان از طریق پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده  و ایجاد پپتیدهاو پروتئین ها را بنماید. به طور کلی، سلول ها دارای هزاران پروتئین مختلف هستند که هر کدام دارای عملکرد یا فعالیت بیولوژیک متفاوتی می باشند. پروتئین ها می‌توانند از نظر طول زنجیر پلی پپتیدی بسیار متنوع بوده و دارای 100 تا چندین هزار ریشه اسید آمینه باشند. هر چند بعضی از پپتیدهای موجود در طبیعت تنها دارای چند اسید آمینه هستند. بعضی پروتئین ها از چندین زنجیره پلی پپتیدی به نام زیر واحد تشکیل شده اند که به یکدگر متصل می باشند. هیدرولیز پروتئین های ساده تنها منجر به تولید اسیدهای آمینه می‌گردد؛ پروتئین های کونژوگه دارای اجزاء دیگری، نظیر یک یون فلزی یا کروه پروستتیک آلی می باشند.