دانلود تحقیق ژنتیک مولکولی

ژنتیک مولکولی (رمز ژنتیکی، فرآیند ترجمه و کنترل تظاهر ژن) رمز ژنتیکی عبارت است از تعداد، نوع و ترتیب نوکلئوتیدها در mRNA که طی فرآیند ترجمه ترتیب قرار گرفتن زیر واحدهای سازنده پروتئین یعنی اسید آمینه ها را در زنجیره پلی پپتید تعیین می کند.

قبل از بررسی چگونگی ساخته شدن پروتئین ها لازم است اصول اساسی در ساختمان پروتئین یادآوری گردد.

1 ساختمان پروتئین ها ابتدا لازم است تفاوت بین پلی پپتید و پروتئین مشخص شود.

هر دو این مولکول ها پلیمر هستند و از تعدادی مولکول مونومو تشکیل شده اند که اسید آمینه نامیده می شوند، ولی تفاوت می شوند، ولی تفاوت آنها در ساختار و توانائی مییزان فعالیتشان است.

از نظر ساختاری، مولکولی که پس از فرآیند ترجمه تولید می شود پلی پپتید نام دارد و ساختمان اولیه پروتئین را تشکیل می دهد.

پس از جدا شدن از ریبوزوم، پلی پپتید دچار پیچ و تاب و تاخوردگی می شود و ساختمان سه بعدی پیدا می کند و در بسیاری از موارد چندین پلی پپتید به هم پیوسته و مولکولی را به وجود می آورند که توانائی فعالیت داشته و پروتئین نامیده می شود.

ساختار سه بعدی برای فعال بودن مولکول ضروری است.

زنجیره های پلی پپتیدی پروتئین ها، همانند اسید نوکلئیک ها، پلیمرهای خطی هستند.

تعداد بیست اسید آمینه مختلف در ساختار مولکول های پروتئینی یافت می شوند.

ساختمان هر یک از آنها شامل یک اتم از کربن مرکزی است که به آن چهار گروه زیر متصل شده اند: 1 یک اتم هیدروژن 2 یک گروه کربوکسیل (-COO-) 3 یک گروه آمینو (-NH2) 4 گروه R که در مورد هر اسید آمینه متفاوت است.

گروه R در اسید های آمینه مختلف از لحاظ ترکیب شیمیائی متفاوت است و هر گروه R دارای خصوصیت شیمیائی مخصوص به خود است.

در شکل 141 بیست گروه مختلف R نشان داده شده است.

اسید آمینه ها بر اساس خصوصیات گروه R خود به چهار گروه اصلی تقسیم می شوند که عبارتند از: 1 غیر قطبی، آب گریز، 2 قطبی، آب دوست، 3 دارای بار الکتریکی منفی و 4 دارای بار الکتریکی مثبت.

پلی پپتیدها پلیمرهای طویلی هستند که معمولاً کمتر از هزار واحد طول دارند.

چهار نوع ساختار در پروتئین ها مشخص شده است که عبارتند از ساختار نوع اول (I)، نوع دوم (II)، نوع سوم (III) و نوع چهارم (IV).

توالی اسید آمینه ها در پلی پپتید، ساختار نوع اول نامیده می شود.

این توالی بر اساس توالی بازهای DNA و از طریق mRNA مشخص می شود.

ساختار نوع اول پلی پپتیدها مشخص کننده تغییرات بعدی پلی پپتیدها در تشکیل پروتئین ها و فعالیت آنها است و از اهمیت ویژه ای برخوردار است.

ساختار نوع دوم به شکل فضائی معمولی یا تکراری زنجیره اسیدهای آمینه است.

دو نوع ساختار نوع دوم به نام های مارپیچ ؟؟؟

و صفحه ؟؟؟

وجود دارند و هر دو این ساختارها توسط پیوندهای هیدروژنه بین گروه های کربوکسیل و آمینوی اسیدهای آمینه مختلف پدیدار می شوند.

معمولا نواحی مختلف یک پلی پپتید ساختارهای نوع دوم مختلفی به خود می گیرند به طوری که پلی پپتید دارای تعدادی مارپیچ ؟؟؟

و صفحات ؟؟؟

همراه با نواحی کمتر شکل یافته می باشد.

ساختار نوع سوم پروتئین معرف سه بعدی بودن آن است که به علت روی هم قرار گرفتن اجزاء مختلف ساختار نوع دوم پروتئین است.

هر پروتئینی دارای پیچ و تاب منحصر به خود است که خصوصیات پروتئین را مشخص می کند.

سه جنبه از ساختار نوع سوم دارای اهمیت خاصی در ثبات پروتئین است که عبارتند از: الف پیوند های کووالانت دی سولفید بین دو سیستئین نزدیک بهم تشکیل می شود و یک مولکول سیستین را بوجود می آورد.

ب تقریباً همه گروه های R قطبی آب دوست در سطح بیرونی مولکول قرار می گیرند به طوری که بتوانند به آب واکنش نشان دهند.

ج گروه های R غیر قطبی آب گریز معمولاً در قسمت داخل مولکول قرار دارند و با یکدیگر واکنش یافته و از واکنش با آب اجتناب می کنند.

ساختار نوع چهارم فقط مربوط به پروتئین هائی است که دارای بیش از یک زنجیره پلی پپتیدی هستند.

ساختار نوع چهارم ممکن است شامل چند مولکول از یک نوع پلی پپتید یا از پلی پپتیدهای مختلف باشد و تعیین کننده قرار گرفتن و ثبات زنجیره های مختلف پلی پپتید نسبت به یکدیگر است.

چنین مولکول هائی را اولیگومریک می نامند و هر زنجیره آن یک پرومتر نامیده می شود.

هموگلوبین و اکثر آنزیم ها از جمله DNA پلیمراز و RNA پلیمیراز دارای اسختار نوع چهارم هستند.

قابل ذکر است که ساختارهای نوع دوم و سوم و چهارم بر اساس ساختار نوع اول مشخص می شوند.

بنابراین رمز ژنتیکی که توالی اسید امینه ها را مشخص می کند، ساختار نهائی و عمل پروتئین ها را هم تعیین می کند.

به عنوان مثال سه نکته ذکر شده در ساختار نوع سوم بستگی به موقعیت قرار گرفتن هر اسید آمینه نسبت به بقیه اسید آمینه ها در زنجیره دارد.

2 رمز ژنتیکی اطلاعات مختلف موجود در ژن ها سبب تولید پروتئین های مختلف می شود.

به بیان دیگر ژن ها رمز تولید پروتئین ها می باشند.

تغییر توالی نوکلئوتیدی یک ژن در یک ناحیه خاص باعث می شود که توالی اسیدهای آمینه تشکیل دهنده پروتئین توسط چارلز یانوفسکی و همکارانش در طی انجام آزمایشهائی روی ژن های کد کننده آنزیم تریپتوفان سنتاز در کلی باسیل به اثبات رسیده است.

پس از آنها سیدنی برنر و همکارانش آزمایش مشابهی را در مورد یک ژن فاژ T4 و پروتئین مربوط به انجام دادند و نتایج یانوفسکی را تأیید کردند.

اندازه لغت رمز یا کدون یعنی گروهی از نوکلئوتیدها که یک اسید آمینه را رمز می کنند نمی تواند کمتر از سه نوکلئوتید باشد، زیرا اگر یک نوکلئوتید به عنوان یک کدون در نظر گرفته شود تنها چهار لغت رمز وجود خواهد داشت، در صورتی که تعداد بیست اسید آمینه مختلف در ساختمان پروتئین ها وجود دارد.

همچنین کدون دو حرفی نیز قابل قبول نیست زیرا در این صورت تنها شانزده کدون (42) وجود خواهد داشت.

بنابراین کدون های سه حرفی قابل قبول می باشند.

در این حالت تعداد 64 لغت رمز (43) ایجاد می شود که بیش از تعداد مورد نیاز است.

آزمایشهای کریک، برنزودیگران روی ژن rIIb حاصل از فاژ T4 سه حرفی بودن کدون ها را تأیید کرده است.

در دهه 1950 روشهای پیشرفته ای برای تعیین کدون های مربوط به هر اسید آمینه ابداع شد.

این روش ها بر این اساس استوار بود که mRNA معینی که توالی آن مشخص بود با توالی اسید آمینه ها در پروتئین ساخته شده مقایسه و کدون مسئول هر اسید آمینه شناسائی می شد.

در سال 1961 هاینریش ماتائی با استفاده از یک سیستم بدون سلولی حاصل از کلی باسیل که می توانست پلی پپتیدها را در حضور mRNA مصنوعی بسازد، به این نکته پی برد که زمانی که یک هموپلیمر تهیه شده از اوریدین (پلی U) به سیستم اضافه شود یک پلی فنیل آلانین درست می شود.

بنابراین کدون 3- UUU – 5 اسید آمینه فنیل آلانین را رمز می کند.

به همین ترتیب سه mRNA هموپلیمر دیگر نیز تهیه و به سیستم اضافه شدند و معلوم شد که AAA رمز لیزین و CCC رمز پرولین است ولی اسید آمینه حاصل از GGG مشخص نشد.

سپس هتروپلیمرها، یعنی mRNAهای مصنوعی حاوی بیش از یک نوکلئوتید، مورد آزمایش قرار گرفتند.

اینکار از طریق پلیمریزه کردن مخلوطی از بیش از یک نوکلئوتید به کمک پلی نوکلئوتید فسفوریلاز امکان پذیر شد.

در این روش توالی مطلق مولکول mRNA حاصل مشخص نیست.

مثلاً یک هتروپلیمر حاصل از C , A شامل هشت کدون مختلف AAA، AAC، ACA، CAA، ACC، CCA، CAC، CCC است و شش اسید آمینه پرولین، هیستیدین، ترئونین، آسپاراژین، گلوتامین و لیزین را کد می کنند ولی معلوم نیست هر یک از این کدون ها مربوط به کدامیک از اسید آمینه هاست.

یکی از روشهائی که می توانند کدون هر یک از اسید آمینه ها را مشخص کند، استفاده از نسبت های مختلف هر یک از نوکلئوتیدها در واکنش سنتز mRNA است.

برای مثال اگر مقدار C چند برابر مقدار A باشد، احتمالل وقوع کدون CCC خیلی بیشتر از احتمال وقوع کدون AAA خواهد بود.

از مقایسه فراوانی کدون های حاصل با فراوانی اسید آمینه های تولید شده، می توان کدون بعضی از اسید آمینه ها را تشخیص داد.

گرچه استفاده از هموپلیمر ها و هتروپلیمرها باعث شد که کدون مربوط به اکثر اسید آمینه ها تعیین شود ولی هنوز کدون تعدادی از آنها کاملاً مشخص نبود.

گوبیند خورانا توانست با استفاده از هتروپلیمرهائی با توالی مشخص، کدون تعدادی از اسید آمینه ها را مشخص کند.

این هتروپلیمرها بوسیله پلیمریزه کردن دی نوکلئوتیدها (مانند AC که تولید ACACACACACAC می کند و دارای دو نوع کدون CAC , ACA است) و تری نوکلئوتیدها (مانند UGU که تولید UGUUGUUGUUGU می کند و دارای سه نوع کدون UUG , GUU , UGU است) بدست آمدند.

نیرنبرگ و لدر در 1964 نشان دادند که ریبوزوم های خالص شده به یک مولکول mRNA دارای فقط سه نوکلئوتید متصل می شوند و موجب وصل شدن مولکول صحیح اسید آمینه Trna می گردند.

بنابراین با تهیه یک تریپلت با توالی مشخص می توان کدون تعیین شده را کنترل کرد و همه کدون های سه حرفی را تشخیص داد.

سرانجام در 1966 همه کدون ها مشخص شد و رمز ژنتیک تکمیل گردید گرچه استفاده از هموپلیمرها و هتروپلیمرها باعث شد که کدون مربوط به اکثر اسید آمینه ها تعیین شود ولی هنوز کدون تعدادی از آنها کاملاً مشخص نبود.

نیرنبرگ و لدر در 1964 نشان دادند که ریبوزوم های خالص شده به یک مولکول mRNA دارای فقط سه نوکلئوتید متصل می شوند و موجب وصل شدن مولکول صحیح اسید آمینه ـ Trna می گردند.

سرانجام در 1966 همه کدون ها مشخص شد و رمز ژنتیک تکمیل گردید.

رمز ژنتیک دارای سه خصوصیت مهم است: 1ـ اکثر اسید آمینه ها به استثنای متیونین و تریپتوفان دارای بیش از یک کدون هستند.

2ـ بعضی از کدون ها (UAG , UGA , UAA) هیچ اسید آمینه ای را رمز نمی کنند.

یکی از این کدون ها همواره در انتهای یک ژن و در نقطه ای که عمل ترجمه باید پایان پذیرد وجود دارد و باعث توقف فرآیند پروتئین سازی می شود و بنابراین کدون های مذکور به کدون های خاتمه یا توقف مشهورند.

لازم به ذکر است که کدون AUG که تنها کدون برای اسید آمینه متیونین است معمولا در ابتدای هر ژن قرار دارد و نقطه شروع ترجمه را مشخص می کند و به آن کدون شروع می گویند.

بنابراین پلی پپتیدها در پایانه آمینو خود دارای اسید آمینه متیونین هستند، گر چه ممکن است طی فرآیند سازی پروتئین پس از ترجمه حذف شوند.

3ـ رمز ژنتیکی دارای استثنائاتی می باشد.

گر چه رمز ژنتیکی حاصل از کلی باسیل و پستانداران یکسان است ولی گاهی بعضی از کدون ها کلمات رمز برای اسیدهای آمینه دیگری غیر از آنچه در کلی باسیل است، هستند.

برای مثال کدون UGA که یکی از کدون های خاتمه است در بعضی موارد تعیین کننده اسید آمینه نامعمول سلنوسیستئین در سیستم ژنتیکی موش می باشد.

رمز ژنتیکی اسیدهای آمینه رمزهای ژنتیکی نامعمول شناخته شده 14ـ3ـ فرآیند ترجمه فرآیند ترجمه بسیار پیچیده تر از رونویسی است.

در این فرآیند اجزاء مختلف سلول ضمن هماهنگی با رمز ژنتیکی سبب ترجمه مولکول های mRNA به پلی پپتید می شوند.

این فرآیند نیز مانند رونویسی به سه مرحله آغاز، تداوم و خاتمه تقسیم می شود: 14ـ3ـ1ـ مرحله آغاز برای شروع ترجمه، اتصال زیر واحد کوچک یک ریبوزوم (S30) به مولکول mRNA ضروری است.

ریبوزوم های موجود در سلول در مواقعی که غیر فعال هستند به اجزاء متشکله خود تجزیه می شوند و در سلول تعداد زیادی از زیر واحدهای تشکیل دهنده ریبوزوم ها وجود دارد.

این زیر واحدها در موقع ساختن پروتئین، ریبوزوم ها را می سازند.

محل پینو اولیه ریبوزوم به mRNA باید کاملاً شناخته شده باشد تا ترجمه ژن از مکان صحیح آغاز شود.

این مکان در بالا دست کدون آغازین ژن قرار دارد و در کلی باسیل دارای توالی 3- AGGAGGU-5 است و توالی شاین دالگارنو نامیده می شود.

این محل توسط زیر واحد S30 شناسائی می شود.

پس از اتصال ریبوزوم به mRNA، زیر واحد S30 به طرف پائین دست حرکت می کند تا رمز شروع ترجمه (AUG) را که معمولا در فاصله 10 نوکلئوتیدی محل اتصال قرار دارد، شناسائی کند.

این نقطه محل شروع ترجمه است.

پس از شناسائی محل شروع ترجمه، یک tRNA که با متیونین پیوند تشکیل داده است به کدون AUG متصل می شود و فرآیند ترجمه شروع می گردد.

در اینجا اهمیت tRNA مشخص می شود و لازم است که نقش آن در فرآیند ترجمه مورد بررسی قرار گیرد.

هر tRNA از لحاظ فعالیت، به وسیله اختصاصی بودن برای یکی از بیست اسید آمینه مؤثر در ساخته تشکیل یک پیوند کووالانت می دهد و می تواند یک کدون مشخص کننده اسید آمینه مزبور را تشخیص دهد و به آن متصل شود.

اکثر اسید آمینه ها دارای بیش از یک tRNA اختصاصی هستند.

Trnaهائی که به یک نوع اسید آمینه متصل می شوند را هم پذیرش می نامند.

اسید آمینه ها به انتهای ساقه پذیرفته tRNA برگ شبدری متصل می شوند.

این پیوند بین گروه کربوکسیل اسید آمینه و گروه OH – 3 نوکلئوتید پایانی tRNA، که همواره ادنوزین است، برقرار می شود.

علت آدنوزین بودن نوکلئوتید پایانی tRNAها وجود توالی 3-CCA-5 در انتهای همه آنهاست (شکل 14ـ2).

فرآیند اتصال tRNA به اسید آمینه خاص خود را آمینواسیل سازی می نامند.

پس از آنکه اسید آمینه به ساقه پذیرفته tRNA وصل شد، مولکول آمینواسیل شده باید به کدون صحیح خود متصل شود.

تشخیص کدون به عهده حلقه آنتی کدون tRNA می باشد.

آنتی کدون، تری نوکلئوتید مکمل کدون است که روی tRNA قرار دارد و می تواند از طریق جفت شدن بازها با آن پیوند یابد.

آنتی کدون موجود روی یک مولکول tRNA خاص مکمل کدون اسید آمینه ای است که به آن tRNA متصل شده است.

بر خلاف این تصور که باید 61 نوع مختلف مولکول tRNA برای 61 کدون شناخته شده موجود باشد، معمولا بیش از 31 تا 40 نوع tRNA در موجودات مختلف وجود ندارد.

علت آن است که آنتی کدون، یک تری نوکلئوتید کاملا خطی نیست بلکه تا حدودی به صورت منحنی است، و به همین دلیل جفت بازهای غیر استاندارد می توانند در نواحی متغیر یا قابل انعطاف تشکیل شوند.

بنابراین یک آنتی کدون ممکن است بتواند با بیش از یک کدون جفت شود.

برای مثال می توان از جفت شدن G با U و نیز از جفت شدن اینوزین با U , A , C نام برد (شکل 14ـ3).

(اینوزین فرمی از G است که آمین خود را از نواحی متغیر (قابل اتعطاف) مربوطز به سومین نوکلئوتید کدون است و در مورد بعضی از اسید آمینه ها مانند آرژینین و سیرین، جایگزینی سومین نوکلئوتید هیچ تغییری در نوع اسید آمینه مربوطه ایجاد نمی کند.

لازم به ذکر است که عوامل مختلف غیر ریبوزومی نیز در فرآیند مربوطه ایجاد نمی کند.

لازم به ذکر است که عوامل مختلف غیر ریبوزومی نیز در فرآیند ترجمه از اهمیت خاصی برخوردارند که نقش آنها به خوبی درک نشده است.

14ـ3ـ2ـ مرحله تداوم در این مرحله زیر واحد بزرگ ریبوزوم (S50) متصل می شود و ایجاد دو محل اتصال Trna می کند.

در اولین محل که مشخص کننده کدون AUG در موقع شروع فرآیند ترجمه است، Trna آمینواسیل شده به متیونین متصل می شود.

این محل به نام محل پپتیدیل یا محل –P گفته می شود.

محل دوم که محل آمینواسیل یا محل –A نامیده می شود، دومین کدون ژن را در بردارد.

در ابتدا این محل خالی است و با شروع مرحله تداوم یک Trna آمینو اسیل شده صحیح با کدون دوم جفت می شود.

پس از اشغال هر دو محل ریبوزوم توسط Trnaهالی آمینو اسیل شده، پیوند پپتیدی بین دو اسید آمینه بوجود می آید.

این واکنش بوسیله آنزیم پپتیدیل ترانسفراز کاتالیز می شود.

سپس پیوند Trna و متیونین بوسیله آنزیم Trna د اسیلاز شکسته می شود و ایجاد یک دی پپتید می کند که به Trna حاضر در محل A- وضل شده است.

در این مرحله ریبوزوم در امتداد Mrna و به اندازه سه نوکلئوتید حرکت می کند.

در این حالت Trna حاضر در محل A- وارد محل P- می شود و محل A- خالی و آماده دریافت سومین Trna آمینو اسیل شده می شود و این دور تکرار می گردد.

لازم به ذکر است که پس از چند دور، محل شروع ترجمه روی مولکول Mrna از ریبوزوم فاصله می گیرد و زیر واحد دیگری از S30 می تواند به آن متصل شود و عمل ترجمه را انجام دهند را پلی زوم می نامند.

14ـ3ـ3ـ مرحله خاتمه پایان ترجمه زمانی است که یکی از کدون های خاتمه وارد محل A- شود.

با توجه به اینکه هیچ مولکول tRNAئی وجود ندارد که دارای آنتی کدون برای کدون های خاتمه باشد، لذا به جای آن یکی از عوامل آزادسازی واد محل A- شده سبب جدا شدن پلی پپتید آماده از tRNAی پایانی می شود.

سپس ریبوزوم به زیر واحدهای S30 و S50 تفکیک می شود که به مخزن سلول باز می گردند تا در مرحله جدید ترجمه مورد استفاده قرار گیرند.

پلی پپتید نیز ممکن است طی فرآیند سازی قسمتی از توالی اسید آمینه اش را از دست دهد و یا به گروه های شیمیائی دیگری مانند مولکول های قند متصل شده و به اسید آنیه های مشخصی تغییر وضعیت دهد.

در همین حال زنجیره پلی پپتیدی ساختمان نوع سوم به خود می گیرد و فعالیت خود را در داخل سلول آغاز می کند.

14ـ4ـ کنترل تظاهر ژن در یک سلول معمولا همه ژن ها وجود دارند.

بعضی از اطلاعات موجود در این ژن ها همواره مورد نیاز سلول است.

برای مثال سلول ها نیاز مداوم به ریبوزوم ها و آنزیم های RNA پلیمراز دارند.

لذا ژن های مربوط له آنها همواره و در همه سلول ها فعال هستند.

این ژن ها را ژن های خانه دار می گویند.

از طرف دیگر بسیاری از ژن ها دارای نقش تخصصی تری هستند و اطلاعات زیست شناختی آنها فقط در مواقع معینی مورد نیاز سلول است.

این ژن ها با توجه به شرایط محیطی خود فعالیتشان را تنظیم می کنند.

البته این امکان دارد که این گونه ژن ها نیز همواره فعال باشند ولی این کار موجب هدر رفتن انرژی میشود.

بنابراین سلول ها با کنترل تظاهر ژن های خود و خاموش نگهداشتن ژن هائی که محصول آنها مورد نیاز نیست از هدر رفتن انرژی جلوگیری می کنند.

در فرایند تظاهر ژن بین میزان ساخته شدن محصول ژن و میزان تخریب آن تعادلی برقرار است به طوری که این تعادل سبب می شود که محصول ژن در سلول ثابت باقی بماند.

چنانچه میزان ساخته شدن یا میزان تخریب تغییر کند، غلظت محصول ژن نیز تغییر خواهد کرد.

در کثر موارد تغییرات بحرانی در مقدار محصول ژن به دلیل تغییر در میزان ساخته شدن آن است و میزان تخریب تقریباً ثابت است.

میزان ساخته شدن محصول یک ژن تحت تأثیر مراحل مختلف مسیر ژن تا پروتئین است که از جمله آنها می توان به تعداد رونوشت های ساخته شده در واحد زمان، نرخ تخریب مولکول های mRNA قبل از ترجمه، فرآیند سازی mRNA و تعداد ریبوزوم هائی که می توانند به یک مولکول mRNA بچسبند اشاره کرد.

به طور کلی کنترل تظاهر ژن یک عمل بسیار پیچیده است.

در زیر مثالی برای درک بهتر کنترل ژن ارائه می گردد.

14ـ4ـ1ـ تنظیم مصرف لاکتوز در باکتری ها لاکتوز یک دی ساکارید است که از اتصال یک واحد گلوکز و یک واحد گالاکتوز تشکیل شده است.

برای استفاده از لاکتوز به عنوان یک منبع انرژی، سلول کلی باسیل باید مولکول های لاکتوز را از محیط خارج سولولی به داخل سلول انتقال دهد و سپس اط ریق هیدرولیز آنها را به گلوکز و گالاکتوز تجزیه کند.

این واکنش ها بوسیله سه آنزیم کاتالیز می شوند و غیر از مصرف لاکتوز فعالیت دیگری ندارند.

این آنزیم ها عبارتند از: لاکتوز پرمآز (محصول ژن lacY) که لاکتوز را به داخل سلول هدایت می کند، بتا گالاکتوزیداز (محصول ژن lacZ) که مسئول تجزیه لاکتوز است و بتا گالاکتوزید ترانس استیلاز (محصول ژن lacA) که نقش ثانویه در هیدرولیز لاکتوز دارد.

در نبود لاکتوز، تنها تعداد کمی از مولکول های هر آنزیم در سلول کلی باسیل وجود دارد که احتمالا کمتر از 5 مولکول از هر کدام است.

زمانی که باکتری در محیط حاوی لاکتوز قرار می گرد، تولید آنزیم به سرعت انجام می شود و ظرف چند دقیقه تا 5000 مولکول از هر آنزیم در سلول تولید می شود (در اینجا لاکتوز به عنوان القاء کننده است).

تولید سه آنزیم به طور همزمان و به مقدار مساوی انجام می شود و این امر کلید ترتیب یافتن ژن های مربوط روی مولکول DNA در کلی باسیل است.

این سه ژن به ترتیب lacA , lacY , lacZ و به صورت خوشه ای با فاصله جزئی بین انتهای یک ژن و شروع ژن دیگر قرار گرفته اند و تشکیل یک اپرون را می دهند.

این ژن ها توسط یک راه انداز (پروموتر) در بالا دست lacZ و یک خاتمه دهنده در پائین دست lacA به یک mRNA رونویسی می شوند.

ژن دیگری نیز در بالا دست خوشه ژنی lac قرار دارد ولی جزئی از اپرون نیست و توسط پروموتر و خاتمه دهنده خودش کنترل می شود.

این ژن که lacI نامیده می شود، تظاهر سه ژن دیگر را کنترل می کند (شکل 14ـ4).

اگر این ژن غیر فعال شود، اپرون lac به طور مداوم و حتی در غیاب لاکتوز فعالیت می کند.

ژن های lacA , lacY , lacZ که محصول آنها نقش آنزیمی و ساختمانی دارند را ژن های ساختمانی می نامند؛ ولی lacI یک ژن تنظیمی است زیرا عمل آن کنترل تظاهر ژن های دیگر است.

نوع تظاهری که در آن lacI غیر فعال بوده و اپرون lac بطور مداوم نظاهر می کند به نام تظاهر ذاتی یا مداوم گفته می شود.

محصول ژن lacI پروتئینی است که مهار کننده (رپرسور) لاکتوز نامیده می شود.

این پروتئین می تواند در محلی بین پروموتر اپرون lac و شروع lacZ، اولین ژن خوشه، بچسبد.

محل اتصال lacO نامیده می شود و به نام عامل یا گرداننده (اپراتور) گفته می شود.

lacO باعث همپوشانی پروموتو می شود و دسترسی به پروموتو را ناممکن می سازد و لذا RNA پلیمراز نمی تواند به DNA وصل شود و رونویسی در اپرون lac صورت نمی گیرد.

این عمل زمانی اتفاق می افتد که لاکتوز در دسترس سلول نباشد.

در حضور لاکتوز، رپرسور با لاکتوز پیوند می خورد و تغییراتی در شکل پروتئین ایجاد می شود که قادر نیست به اپراتور بچسبد و لذا RNA پلیمراز می تواند به پروموتر دسترسی پیدا کند و رونویسی اپرون لاکتوز را شروع نماید.

اسید آمینهرمز ژنتیکیآلانینGCA , GCC , GCG , GCUآرژینینAGA , AGG , CGA , CGC , CGG , CGUآسپاراژینAAC , AAUاسید آسپارتیکGAC , GAUسیستئینUGC , UGUاسید گلوتامیکGAA , GAGگلوتامینCAA , CAGگلیسینGGA , GGC , GGG , GGUهیستیدینCAC , CAUایزولوسینAUA , AUC , AUUلوسینUUA , UUG , CUA , CUC , CUG , CUUلیزینAAA , AACمتیونینAUGفنیل آلانینUUC , UUUپرولینCCA , CCC , CCG , CCUسیرینAGC , AGU , UCA , UCC , UCG , UCUترئونینACA , ACC , ACG , ACUتریپتوفانUGGتیروزینUAC , UAUوالینGUA , GUC , GUG , GUU معنی رمز ژنتیکیمعنی رمز ژنتیکیمعنی رمز ژنتیکیمعنی رمز ژنتیکیرمز ژنتیکیمعنی رمز ژنتیکیمعنی رمز ژنتیکیسیستم ژنتیکیمعمولغیر معمولغیر معمولUGAتوقفتریپتوفانمیتوکندری پستانداران، میکوپلاسماUGAتوقفدر بعضی موارد سلنوسیستئینموشUAAتوقفگلوتامینتتراهیمنا، پارامسیUAGتوقفگلوتامینپارامسیAGAآرژینینسیرسنمیتوکندری مگس سرکهAGA , AGGآرژینینتوقفمیتوکندری پستاندارانAUUایزولوسینمتیونینمیتوکندری پستاندارانCUNترئونینلوسینمیتوکندری مخمرCGGآرژینینتریپتوفانمیتوکندری ذرت